食品工业科技

作者：郭雁, 明亮, 伊丽, 伊日贵, 高婉婷, 吉日木图

关键词：驼乳,血清白蛋白,纯化,结构表征,

本文以双峰驼驼乳为原料,通过DEAE-FF离子交换层析和Sephacryl S-100凝胶过滤层析对驼乳中血清白蛋白(Camel serum albumin,CSA)进行分离纯化,并对其氨基酸序列、相对分子质量、等电点、氨基酸组成及二级结构进行研究。结果表明:纯化后CSA纯度大于95%;与野骆驼CSA氨基酸序列覆盖率达89%;分子量为66490.17 Da;等电点pI为4.48;氨基酸组成中谷氨酸含量最高,含量为12.41%,必需氨基酸含量为47.36%,经计算其必需氨基酸模式与人体必需氨基酸的要求较接近,是一类优质的动物蛋白质资源;高α-螺旋含量,低β-折叠和无规则卷曲是CSA的主要结构特征。

来源：2018年第17期

《食品工业科技》期刊编辑部

查看食品工业科技杂志2018年第17期