食品工业科技

作者：任秋颖, 谢渊, 翁凌, 张凌晶, 章骞, 刘光明, 曹敏杰

关键词：虾夷扇贝,丝氨酸蛋白酶,质构,纯化,性质分析,肌肉,

为了探究虾夷扇贝肌肉冷藏过程中内源蛋白酶对其质构的影响，本文对虾夷扇贝肌肉在4 ℃下冷藏7 d过程中肌肉质构及蛋白变化进行测定，结果表明，整个冷藏过程中扇贝肌肉硬度、弹性、咀嚼性和粘性整体呈下降趋势。SDS-PAGE分析显示肌肉蛋白在第3 d开始出现明显降解。在内源酶活力方面，丝氨酸蛋白酶（Serine proteinase，SP）活力在冷藏2 d后开始急剧下降。通过硫酸铵盐析、离子交换、凝胶过滤和疏水柱层析等从虾夷扇贝肌肉中获得高度纯化的丝氨酸蛋白酶并对其酶学性质进行研究。SDS-PAGE和明胶酶谱结果表明，SP在天然状态下主要以分子量约为52 kDa的二聚体形式存在。SP的最适pH为9.0，最适温度为37 ℃。SP特异性水解羧基侧P1位含有精氨酸或赖氨酸残基的底物。丝氨酸蛋白酶特异性抑制剂PMSF、Leupeptin、Pefabloc SC、Benzamidine分别能抑制其97%、98%、90%和85%的酶活力；金属离子Fe2+、Zn2+、Cu2+也能明显抑制SP的酶活力。37 ℃下SP可有效降解扇贝肌原纤维蛋白，为揭示SP对扇贝肌肉蛋白的品质影响提供参考。

来源：2022年第15期

《食品工业科技》期刊编辑部

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