食品工业科技

作者：郭婧, 袁江兰, 康旭, 范超

关键词：猪血红蛋白,亚硝基化,透析法,结构特征,稳定性,机制,

本文以猪血红蛋白（Porcine Hemoglobin，PHb）为原料，先利用差示扫描量热法、紫外-可见光谱分析、电位分析等方法对原料PHb的基本特性进行表征，然后制备亚硝基化猪血红蛋白（Porcine nitrosohemoglobin，PHbNO），并利用透析法对PHbNO的结构稳定性及机制进行初步探究。原料分析结果表明PHb的纯度、热稳定性、紫外光谱特征与PHb标品相比无明显差异；紫外-可见光谱分析表明，与PHb相比较，不透析和部分透析的PHbNO中卟啉结构发生明显变化，荧光光谱分析也表明不透析和部分透析的PHbNO结构以及色氨酸或酪氨酸残基周围的微环境发生明显改变，红外及圆二色谱结果显示PHbNO二级结构有明显变化，而彻底透析除去小分子的PHbNO四种光谱特征均与PHb基本相同，因此推断PHb亚硝基化属于可逆化学反应，PHbNO的稳定性取决于溶液中NO的浓度，PHbNO稳定性及机制为：在酸性溶液下，NaNO2生成的NO与PHb中Fe2+发生可逆配位反应生成PHbNO，因此产物稳定性对反应物具有依赖性。本研究为PHbNO的进一步研究和应用提供了理论依据和数据支持。

来源：2022年第17期

《食品工业科技》期刊编辑部

查看食品工业科技杂志2022年第17期