食品工业科技

作者：刘维维, 张凌晶, 纪梦雅, 翁凌, 张志刚, 刘光明, 曹敏杰

关键词：血管紧张素转换酶2（ACE2）,组织分布,纯化,酶学性质,

血管紧张素转换酶2（Angiotensin converting enzyme 2，ACE2）是参与血压调节的关键酶之一，由于传统的ACE2纯化方法难度大、效率低，因此，有必要优化其分离纯化方法，为ACE2的基础研究提供保障。本研究以猪肾为原材料，通过酸沉淀、硫酸铵盐析，结合DEAE-Sepharose、Q-Sepharose及Phenyl Sepharose柱层析对ACE2进行分离纯化。探究了温度、pH、金属离子、抑制剂对纯化的ACE2的活性影响，并通过PAS染色验证其是否为糖蛋白。实验结果表明，纯化的ACE2分子量约为98 kDa，纯化倍数为149.8，得率为0.1%。对ACE进行质谱鉴定，得到41个肽段，与猪ACE2的氨基酸序列高度一致。酶学性质研究结果表明，ACE2为金属蛋白酶，最适pH为7.0，最适温度为40 ℃。Zn2+能激活其活性，而金属离子Cu2+、Fe3+和Cd2+对ACE2的活性有抑制作用。圆二色谱分析发现，ACE2的热变性温度为67.5 ℃。PAS染色结果显示猪ACE2为糖蛋白。本研究结果可为天然ACE2的高效纯化提供参考，也有助于推进以ACE2为靶点的功能性食品开发。

来源：2022年第18期

《食品工业科技》期刊编辑部

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