食品工业科技

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国内刊号:11-1759/TS

国际刊号:1002-0306

食品工业科技杂志2022年第24期:谷氨酰胺转氨酶对荞麦分离蛋白凝胶特性的影响

发布日期:

作者:孙乐常, 王瑜, 翁凌, 刘明, 缪松, 刘光明, 曹敏杰

关键词:荞麦,分离蛋白,冷冻干燥,喷雾干燥,谷氨酰胺转氨酶(TGase),凝胶特性,

以荞麦(Fagopyrum esculentum Moench.)为原料,通过碱溶酸沉法提取荞麦分离蛋白(BPI),分别采用真空冷冻干燥与喷雾干燥制备蛋白粉,研究谷氨酰胺转氨酶(TGase)及不同干燥方式对荞麦分离蛋白理化性质和凝胶特性的影响。结果表明,冷冻干燥荞麦分离蛋白(FBPI)的蛋白组成与BPI类似,而喷雾干燥荞麦分离蛋白(SBPI)的13S球蛋白发生降解。FBPI和SBPI的α-螺旋含量分别为22.10%和20.00%,β-转角含量为19.40%和19.80%,表明喷雾干燥会使蛋白结构更加无序化。SBPI的表面疏水性指数显著(P<0.05)高于FBPI与BPI。与BPI相比,SBPI具有更高的表面疏水性和更均匀的粒径,但溶解度和持水能力较低,而FBPI具有与BPI相似的物理化学性质。加入TGase后,FBPI和SBPI的平均粒径分别由213.01与192.55 nm增加至2289.01与1439.67 nm,表明发生了交联反应。BPI、FBPI和SBPI的电位分别为?15.93、?29.43、?29.35 mV,表明干燥处理能进一步提高蛋白的溶液稳定性。相比于SBPI,BPI和FBPI在升温过程中G'持续下降,表明热处理会破坏BPI和FBPI的蛋白凝胶结构。经加热处理再进行冷却,FBPI的G'显著(P<0.05)高于SBPI与BPI,具有更好的凝胶性。TGase能显著(P<0.05)提高FBPI的储能模量与热稳定性,但对SBPI作用不明显。化学作用力结果显示,疏水相互作用和二硫键是凝胶主要作用力;TGase能有效促进凝胶结构中疏水相互作用和二硫键形成,但会导致蛋白分子间氢键断裂。由此可见,通过冷冻干燥制备的荞麦蛋白能在TGase的作用下形成凝胶性与稳定性较好的凝胶。本研究的结果为荞麦分离蛋白凝胶特性研究及其凝胶类食品的开发与应用提供理论参考。

来源:2022年第24期

《食品工业科技》期刊编辑部

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