食品工业科技

作者：昝丽霞, 王威威, 张文夷, 李新生, 陈小华, 燕飞, 付静

关键词：超滤亲和,液质联用,分子对接,茶叶,<i>α</i>-葡萄糖苷酶抑制肽,

目的：筛选茶叶中具有抑制α-葡萄糖苷酶活性的肽段。方法：采用响应面法优化茶叶酶解产物制备工艺，超滤亲和法分离与α-葡萄糖苷酶结合的茶多肽，液相色谱-质谱联用对分离肽段进行序列测定，生物信息学方法进行虚拟筛选。结果：茶叶酶解产物最佳制备工艺为碱性蛋白酶酶解温度50 ℃，酶解时间3 h，液料比10:1 （mL/g），对α-葡萄糖苷酶抑制率为57.29%，从中鉴定出624条肽段，筛选出一条四肽LIGF具有α-葡萄糖苷酶抑制活性，在 5 mg/mL的浓度下对α-葡萄糖苷酶的最大抑制率为88.13%，IC50值为1.22 mg/mL。分子对接显示，LIGF与α-葡萄糖苷酶能形成5个氢键，结合能为?3.51 kJ，具有高的亲和力、稳定性以及与α-葡萄糖苷酶结合的能力。结论：LIGF具有成为II型糖尿病治疗药物的潜在价值。

来源：2023年第18期

《食品工业科技》期刊编辑部

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