食品工业科技

作者：陈卉, 刘丽莉, 程伟伟, 丁玥, 徐宝成, 肖枫, 贺家亮

关键词：卵白蛋白,槲皮素,相互作用,光谱分析,分子对接,抑菌活性,

为了解天然抑菌剂黄酮类多酚槲皮素（quercetin，Q）与卵白蛋白（ovalbumin，OVA）相互作用的结合机制以及结构与抑菌活性的变化。本文采用多光谱法及分子对接技术研究Q与OVA的相互作用机制，利用差示扫描量热仪和扫描电镜表征Q与OVA相互作用前后的热力学性质及形貌结构的改变，并通过抑菌圈和抑菌率测定槲皮素-卵白蛋白复合物（quercetin-ovalbumin complex，Q-OVA）的抑菌能力。结果表明，Q能有效猝灭OVA的内源荧光，其猝灭类型为静态猝灭；两者发生相互作用可形成结合位点为1的稳定复合物，该相互作用过程为自发反应，氢键和范德华力为主要分子间作用力；加入Q后OVA二级结构中β-折叠和α-螺旋含量增高，β-转角和无规卷曲含量降低，分子间氢键增加，OVA分子延伸；分子对接结果说明Q与OVA的结合位点位于OVA的大疏水腔内，Q可以与OVA上的LYS386、THR280和ASN391形成氢键，与PHE276等残基之间存在范德华力，与LEU279发生疏水作用；Q与OVA复合之后，蛋白质热稳定性下降，微观结构从表面光滑的球形结构变成平整致密的片状结构；相较于OVA，复合物的溶解性下降，而表面疏水性以及浊度上升，抗氧化性增强，对金黄色葡萄球菌和大肠杆菌也表现出更为优异的抑菌效果。以上结果证明Q与OVA能够进行相互作用形成表现出良好抑菌作用的复合物。该研究可为制备具有优良抑菌作用的黄酮-蛋白复合物及其在食品加工过程中应用提供理论指导。

来源：2025年第12期

《食品工业科技》期刊编辑部

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