食品工业科技

作者：刘玫婷, 毛丫, 谢劲涛, 刘文侠, 吴立夏, 吴移山, 王媚, 张学武

关键词：莱茵衣藻,蛋白提取,MAO-A抑制肽,分子对接,

本文旨在研究莱茵衣藻（Chlamydomonas reinhardtii）的蛋白提取方法并筛选抑制单胺氧化酶A（MAO-A）的肽段，以莱茵衣藻为原料，采用溶胀、超声、碱溶酸沉及盐析法提取分离纯化蛋白，对提取的蛋白进行酶解及超滤，测定其多肽含量、氨基酸组成、分子量分布及MAO-A活性抑制率等，并借助生物信息学手段，将活性肽段与MAO-A进行对接，分析其结合位点。结果表明：通过溶胀4 h，240 W超声4次（10 min/次），碱溶（pH9.5）酸沉（pH3.5），饱和硫酸铵添加比例1:2后，蛋白提取率达50.98%±2.50%。经酶解后的碱性蛋白酶解物（APH）和中性蛋白酶解物（NPH）对MAO-A有显著的抑制作用（P<0.05），IC50值分别为3.437、2.699 mg/mL。经超滤后，APH和NPH中分子量<3 kDa的超滤组分（APH-Ⅲ和NPH-Ⅲ）对MAO-A活性抑制率与酶解物相比显著较高（P<0.05），IC50值分别为3.116、0.909 mg/mL。从APH-Ⅲ和NPH-Ⅲ中鉴定的多肽与MAO-A对接后发现，NPH-Ⅲ中ASDDAVHGWGGPGGY与AYSGETQSEGGFAPNR两条多肽能与MAO-A的活性位点His488、Glu286、Tyr53、Tyr268、Asp343、Glu485结合。

来源：2025年第12期

《食品工业科技》期刊编辑部

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