食品工业科技

北大核心,CA,JST,WJCI,卓越期刊

国内刊号:11-1759/TS

国际刊号:1002-0306

食品工业科技杂志2025年第22期:大豆分离蛋白/<i>κ</i>-卡拉胶复合体系相行为、结构特性和相互作用研究

发布日期:

作者:宁祎杰, 王琪, 祝妍, 陈宁, 闫世长, 齐宝坤

关键词:大豆分离蛋白,<i>κ</i>-卡拉胶,相互作用,相行为,复合物表征,

为明确大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)和κ-卡拉胶(κ-carrageenan,κ-CG)在不同pH及共混比条件下的相互作用,本研究通过浊度、Zeta电位、多光谱法和荧光猝灭等方法对SPI/κ-CG复合体系相行为、结构特性及结合机制进行了表征。结果表明:随着pH降低(从8.0降至1.5),SPI/κ-CG复合溶液出现澄清、浑浊和相分离等不同的相行为;蛋白质/多糖质量比减小使相变临界pH(pHc、pHφ1、pHopt和pHφ2)降低;SPI/κ-CG复合溶液在pH4.0即两者相互作用最强时表观粘度最高;κ-CG的加入使SPI三级结构发生改变,并且二级结构中β-折叠含量随pH降低呈现先增加后减小的趋势,而β-转角呈现先减小后增加的趋势;此外,荧光猝灭证明κ-CG对SPI为静态猝灭,两者具有较强的结合能力;热力学分析阐明了SPI与κ-CG相互作用由疏水相互作用和静电相互作用主导,是焓变驱动的自发反应。本研究揭示了SPI与κ-CG相互作用机制,为SPI/κ-CG复合物在食品领域的开发和应用提供了参考依据。

来源:2025年第22期

《食品工业科技》期刊编辑部

查看食品工业科技杂志2025年第22期

联系我们

  • 地址:北京市东城区永定门外沙子口路70号食品工业研究所南楼5层。
  • 电话:010-87244116;010-87244117。

咨询工作人员